Escudo de la República de Colombia
Sistema Nacional de Biliotecas - Repositorio Institucional Universidad Nacional de Colombia Biblioteca Digital - Repositorio Institucional UN Sistema Nacional de Bibliotecas UN

Actividad antimicrobiana de péptidos catiónicos diseñados a partir de un péptido neutro

Oñate-Garzón, Jose Fernando and Manrique-Moreno, Marcela and Patiño González, Edwin (2017) Actividad antimicrobiana de péptidos catiónicos diseñados a partir de un péptido neutro. Acta Biológica Colombiana, 22 (2). pp. 157-164. ISSN 1900-1649

Texto completo

[img]
Vista previa
PDF - Versión Publicada
Available under License Creative Commons Attribution Non-commercial No Derivatives.

631kB

URL oficial: https://revistas.unal.edu.co/index.php/actabiol/ar...

Resumen

Los péptidos antimicrobianos (PAMs) juegan un papel importante en la inmunidad innata de la mayoría de los organismos; ellos pueden tener actividad en bacterias, hongos, virus y parásitos. El mecanismo de acción de los PAMs catiónicos yace en la capacidad de interactuar con membranas microbianas, debido a la superficie aniónica de dichas membranas. La familia de las cecropinas fue identificada como una de las familias peptídicas más importantes en los insectos. Los péptidos de esta familia, no contienen residuos de cisteína y son clasificados como helicoidales. Para estudiar el efecto de la carga sobre la estructura, nosotros introducimos residuos cargados positivamente en los primeros 18 aminoácidos de la región N-terminal de la cecropina-D (WT), y se evaluó la actividad biológica de los péptidos modificados. Dos análogos de la cecropina-D con cargas netas de +5 y +9, fueron obtenidos por síntesis de fase sólida (SSP). Los cambios en los péptidos análogos fueron generados de la siguiente manera: péptido +5 con tres sustituciones (E6R, E8R and Q12K) y péptido +9 con cinco sustituciones (E1R, E6R, E8R, Q12K, and D16K). La actividad antibacteriana fue evaluada en dos grupos de bacterias, con el fin de investigar los efectos de las cargas positivas en dicha actividad. Los péptidos catiónicos mostraron una mayor actividad antimicrobiana tanto en bacterias Gram-negativas como en Gram-positivas, a diferencia del péptido WT. Las representaciones en 3D de los péptidos mostraron que ellos tienen una estructura α-hélice. Nuestros resultados demostraron que cambios en la carga de los péptidos incrementa la actividad antibacteriana., Antimicrobial peptides (PAMs) play an important role in the innate defense systems of most organisms; they act against bacteria, fungi, viruses and parasites. The mechanism of action of cationic PAMs rely on their capacity to interact with the anionic microbial membrane surface. The cecropin family was identified as one of the most important peptides in insects. Such peptides do not contain cysteine residues and are classified as α-helical. To study the effect of the charge on the peptide structure, we introduced positive charge residues in the last 18 residues at the N-end of cecropin-D (WT) and evaluated the biological activity of the modified peptides. Two analogous peptides from cecropin-D were obtained by synthesis of a solid phase (SSP) with charges of +5 and +9. The analogous peptides were generated as followed: peptide +5 with three substitutions (E6R, E8R and Q12K) and peptide +9 with five substitutions (E1R, E6R, E8R, Q12K, and D16K). Antibacterial activity was evaluated to investigate the effects of the positive charge in these two analogue peptides against two groups of bacteria. The cationic peptides showed higher antimicrobial activity against Gram-negative and Gram-positive bacteria than the WT peptide. The 3D representations of the peptides showed that they have α-helical structure. Our results demonstrate that changes in the charge of peptides increase the antibacterial activity.

Tipo de documento:Artículo - Article
Palabras clave:antimicrobial peptides, cationic charge, Galleria mellonella, minimal inhibition concentration, structure prediction., carga catiónica, concentración mínima inhibitoria, Gallería mellonella, péptidos antimicrobianos, predicción de estructuras.
Temática:5 Ciencias naturales y matemáticas / Science > 57 Ciencias de la vida; Biología / Life sciences; biology
Unidad administrativa:Revistas electrónicas UN > Acta Biológica Colombiana
Código ID:59950
Enviado por : Dirección Nacional de Bibliotecas STECNICO
Enviado el día :28 Noviembre 2017 14:51
Ultima modificación:28 Noviembre 2017 14:51
Ultima modificación:28 Noviembre 2017 14:51
Exportar:Clic aquí
Estadísticas:Clic aquí
Compartir:

Solamente administradores del repositorio: página de control del ítem

Vicerrectoría de Investigación: Número uno en investigación
Indexado por:
Indexado por Scholar Google WorldCat DRIVER Registry of Open Access Repositories OpenDOAR Metabiblioteca BDCOL OAIster Red de repositorios latinoamericanos DSpace BASE Open archives La referencia Colombiae Open Access Theses and Dissertations Tesis latinoamericanas CLACSO
Este sitio web se ve mejor en Firefox