Escudo de la República de Colombia
Sistema Nacional de Biliotecas - Repositorio Institucional Universidad Nacional de Colombia Biblioteca Digital - Repositorio Institucional UN Sistema Nacional de Bibliotecas UN

Computer-aided design of bromelain and papain covalent immobilization

Cutiño-Avila, Bessy and Gil Pradas, Dayrom and Aragón Abreu, Carlos and Fernández Marrero, Yuniel and Hernández de la Torre, Martha and Salas Sarduy, Emir and Chávez Planes, María de los Ángeles and Guisán Seijas, José Manuel and Díaz Brito, Joaquín and del Monte-Martínez, Alberto (2014) Computer-aided design of bromelain and papain covalent immobilization. Revista Colombiana de Biotecnología; Vol. 16, núm. 1 (2014); 19-28 1909-8758 0123-3475 .

Texto completo

[img] Microsoft Word
1MB
[img]
Vista previa
PDF
1MB

URL oficial: http://revistas.unal.edu.co/index.php/biotecnologi...

Resumen

Título en español: Diseño asistido por computadora de la inmovilización covalente de bromelina y papaína.Título corto: Computer-aided design of bromelain and papain. Abstract: Enzymes as immobilized derivatives have been widely used in Food, Agrochemical, Pharmaceutical and Biotechnological industries. Protein immobilization is probably the most used technology to improve the operational stability of these molecules. Bromelain (Ananas comosus) and papain (Carica papaya) are cystein proteases extensively used as immobilized biocatalyst with several applications in therapeutics, racemic mixtures resolution, affinity chromatography and others industrial scenarios. The aim of this work was to optimize the covalent immobilization of bromelain and papain via rational design of immobilized derivatives strategy (RDID) and RDID1.0 program. Were determined the maximum protein quantity to immobilize, the optimum immobilization pH (in terms of functional activity retention), was predicted the most probable configuration of the immobilized derivative and the probabilities of multipoint covalent attachment. As support material was used Glyoxyl-Sepharose CL 4B.  The accuracy of RDID1.0 program´s prediction was demonstrated comparing with experimental results. Bromelain and papain immobilized derivatives showed desired characteristics for industrial biocatalysis, such as: elevate pH stability retaining 95% and 100% residual activity at pH 7.0 and 8.0, for bromelain and papain, respectively; high thermal stability at 30 °C retaining 90% residual activity for both immobilized enzymes; a catalytic configuration bonded by immobilization at optimal pH; and the ligand load achieve ensure the minimization of diffusional restrictions.Key words: bromelain, covalent immobilization, immobilized derivatives, papain, rational design.Resumen: Las enzimas inmovilizadas han sido ampliamente utilizadas en las industrias Alimentaria, Agroquímica, Farmacéutica y Biotecnológica. La inmovilización de proteínas es, probablemente, la tecnología más empleada para elevar la estabilidad operacional de estas moléculas. La bromelina (Ananas comosus) y la papaína (Carica papaya) son cisteín proteasas extensamente usadas como biocatalizadores inmovilizados con disímiles aplicaciones en la terapéutica, resolución de mezclas racémicas, cromatografía de afinidad, entre otros escenarios industriales. El objetivo del presente trabajo fue optimizar la inmovilización covalente de las enzimas bromelina y papaína a través de la estrategia de diseño racional de derivados inmovilizados (RDID) y el programa RDID1.0. Se predijo la cantidad máxima de proteína a inmovilizar, el pH óptimo de inmovilización (en términos de retención de la actividad funcional), la configuración más probable del derivado inmovilizado y la probabilidad de enlazamiento covalente multipuntual. Como soporte de inmovilización de empleó Glioxil-Sepharose CL 4B. La precisión de las predicciones llevadas a cabo con el programa RDID1.0 fue validada comparando con los resultados experimentales obtenidos. Los derivados inmovilizados de bromelina y papaína mostraron características deseadas para la biocatálisis a nivel industrial, tales como: elevada estabilidad al pH reteniendo el 95% y 100% de actividad residual a pH 7.0 y 8.0, para la bromelina y la papaína, respectivamente; una elevada estabilidad térmica con la retención del 90% de actividad residual a  30 °C para ambas enzimas; al pH de inmovilización óptimo la configuración obtenida es catalíticamente competente; y la carga de ligando alcanzada asegura la disminución de las restricciones difusionales.Palabras clave: bromelina, derivados inmovilizados, diseño racional, inmovilización covalente, papaína.

Tipo de documento:Artículo - Article
Palabras clave:bromelina, derivados inmovilizados, diseño racional, inmovilización covalente, papaína, bromelain, covalent immobilization, immobilized derivatives, papain, rational design
Unidad administrativa:Revistas electrónicas UN > Revista Colombiana de Biotecnología
Código ID:39376
Enviado por : Dirección Nacional de Bibliotecas STECNICO
Enviado el día :04 Julio 2014 03:08
Ultima modificación:18 Agosto 2014 22:40
Ultima modificación:18 Agosto 2014 22:40
Exportar:Clic aquí
Estadísticas:Clic aquí
Compartir:

Solamente administradores del repositorio: página de control del ítem

Vicerrectoría de Investigación: Número uno en investigación
Indexado por:
Indexado por Scholar Google WorldCat DRIVER Registry of Open Access Repositories OpenDOAR Metabiblioteca BDCOL OAIster Red de repositorios latinoamericanos DSpace BASE Open archives La referencia Colombiae Open Access Theses and Dissertations Tesis latinoamericanas CLACSO
Este sitio web se ve mejor en Firefox